La electroforesis de hemoglobina es un análisis de sangre comúnmente utilizado para diagnosticar y caracterizar trastornos de la hemoglobina, llamados hemoglobinopatías.
La hemoglobina es una proteína compleja, contenida dentro de los glóbulos rojos, cuyo trabajo es transportar y distribuir oxígeno por todo el cuerpo. La hemoglobina recoge el oxígeno de los pulmones, lo transporta a través del torrente sanguíneo y lo libera en el momento adecuado para que pueda ser utilizado por todos los tejidos del cuerpo.
Hay varias hemoglobinopatías hereditarias que pueden afectar la capacidad de la hemoglobina para realizar su trabajo con normalidad.
Propósito de la prueba
La prueba de electroforesis de hemoglobina está diseñada para detectar anomalías genéticas en la estructura de la hemoglobina de una persona. La electroforesis de hemoglobina generalmente se realiza cuando una persona tiene signos o síntomas de anemia hemolítica, antecedentes familiares de hemoglobinopatía, un hemograma completo (CBC) anormal o una prueba de detección neonatal positiva.
La prueba de electroforesis de hemoglobina es un análisis de sangre que puede detectar hemoglobinas normales y anormales, y comenzar a caracterizar el tipo de hemoglobinopatía si existe. Sin embargo, la electroforesis de hemoglobina es solo una de varias pruebas que pueden detectar y caracterizar hemoglobinas anormales.
A menudo, si se obtiene un resultado anormal con la prueba de electroforesis, se pueden realizar pruebas sofisticadas para caracterizar con mayor precisión las hemoglobinopatías.
La electroforesis de hemoglobina se realiza colocando una pequeña cantidad de sangre en un papel especial o en un gel especial y exponiéndola a una corriente eléctrica. Diferentes globinas tienen diferentes cargas eléctricas y se pueden diferenciar entre sí en función de su comportamiento cuando se exponen a una corriente eléctrica.
Diferentes tipos de globina se moverán a través del papel (o gel) a diferentes velocidades y, por lo tanto, se separarán en bandas características. Examinando las bandas que se forman durante la aplicación de la corriente, se pueden diferenciar los tipos de hemoglobina presentes en la muestra de sangre.
Riesgos y contraindicaciones
La prueba de electroforesis de hemoglobina es un análisis de sangre. En consecuencia, casi no hay riesgo, aparte del pequeño riesgo de hematomas, sangrado o infección que está presente con cualquier prueba que requiera la extracción de sangre.
En general, es mejor no hacerse la prueba de electroforesis de hemoglobina dentro de las 12 semanas posteriores a una transfusión de sangre, porque es posible que los resultados se confundan con las hemoglobinas de los glóbulos rojos transfundidos.
Antes de la prueba
El tipo de hemoglobina en su sangre no está relacionado con la hora del día o lo que ha comido o bebido últimamente, por lo que no hay instrucciones o restricciones especiales que deba seguir antes de realizarse una electroforesis de hemoglobina. La muestra se puede tomar en cualquier centro que realice extracciones de sangre estándar, en cualquier momento del día. Por lo general, se realiza en el consultorio de un proveedor de atención médica, un laboratorio o un hospital. Al igual que con cualquier análisis de sangre, debe usar ropa cómoda con mangas sueltas que se puedan subir fácilmente para exponer el brazo.
La prueba de electroforesis de hemoglobina generalmente está cubierta por un seguro de salud, siempre que el proveedor de atención médica le brinde a la aseguradora una explicación razonable de por qué está indicada la prueba. Sin embargo, siempre es mejor consultar con su compañía de seguros antes de hacerse la prueba, solo para asegurarse. Debe traer su tarjeta de seguro con usted cuando se haga el análisis de sangre.
Durante el examen
La prueba de electroforesis de hemoglobina se realiza con una extracción de sangre estándar. Se colocará un torniquete en su brazo y un técnico palpará una vena adecuada. Su piel se limpiará con una toallita con alcohol, se insertará una aguja en la vena y se tomará una muestra de sangre. Después de extraer la sangre, se aplicará un pequeño vendaje o un parche de gasa. Luego se le permitirá irse a casa.
Después de la prueba
Las complicaciones de una extracción de sangre son extremadamente inusuales. Esté atento a cualquier sangrado, hematoma, inflamación o infección adicional. Si se produce sangrado, aplique más presión en el sitio de punción durante 5 a 10 minutos y, si el problema persiste, llame a su proveedor de atención médica. También debe llamar a su proveedor de atención médica si observa signos de inflamación o infección (enrojecimiento, sensibilidad, dolor excesivo o hinchazón).
Interpretación de resultados
Debe esperar escuchar los resultados de su prueba de electroforesis de hemoglobina dentro de unos días a una semana. Si su prueba es normal, es posible que eso sea todo lo que escuche.
Sin embargo, puede obtener un informe más detallado, o puede solicitar un informe detallado, incluso si la prueba es normal.
Valores normales de hemoglobina
En adultos, los valores normales de las moléculas de hemoglobina se dan como porcentajes, de la siguiente manera:
- Hemoglobina A: 95%–98%
- Hemoglobina A2: 2%–3%
- Hemoglobina F: 0,8%–2%
- Hemoglobinas S, C, D, E y otras: 0%
En los niños, los niveles más altos de hemoglobina F son típicos, con niveles correspondientemente más bajos de hemoglobina A y A2:
- Hemoglobina F en recién nacidos: 50%–80%
- Hemoglobina F hasta 6 meses: 8%
- Hemoglobina F durante 6 meses: 1%–2%
Resultados anormales
Si tiene alguna cantidad de hemoglobina anormal en su electroforesis de hemoglobina, necesitará una evaluación adicional.
Su proveedor de atención médica deberá tener en cuenta muchos factores adicionales al interpretar la importancia de la hemoglobina anormal, incluidos sus antecedentes familiares, los resultados de su CBC (incluidos particularmente la hemoglobina, el hematocrito y el volumen corpuscular medio), la apariencia de su glóbulos rojos bajo el microscopio y los resultados de sus estudios de hierro sérico.
Además, su proveedor de atención médica puede emplear técnicas más sofisticadas para caracterizar y cuantificar por completo la hemoglobina anormal en sus muestras de sangre. Dichas pruebas pueden incluir cromatografía líquida de alta presión, electroforesis de zona capilar, enfoque isoeléctrico o pruebas genéticas dirigidas.
Comprender la hemoglobina y las hemoglobinopatías
Cada molécula de hemoglobina es una estructura compleja que consta de cuatro subunidades proteicas llamadas globinas, cada una de las cuales está unida a una estructura no proteica que contiene hierro llamada grupo hemo. Las cuatro unidades de globina en una molécula de hemoglobina consisten en dos cadenas tipo alfa y dos tipo beta.
Cada unidad de globina lleva un grupo hemo compuesto por un anillo de porfirina y un ion de hierro. El trabajo del grupo hemo es unir y transportar oxígeno, y liberarlo a los tejidos periféricos en el momento adecuado. Cada molécula de hemoglobina puede unir cuatro moléculas de oxígeno.
La capacidad de la hemoglobina para unirse al oxígeno, que se conoce como la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, está determinada en gran medida por las subunidades de globina del complejo de hemoglobina. Según los factores ambientales locales (especialmente la acidez de la sangre y la concentración local de oxígeno), las subunidades de globina cambian de forma, según sea necesario, para alterar la afinidad de sus respectivos grupos hemo por el oxígeno. Esta afinidad calibrada por el oxígeno de la hemoglobina permite que las moléculas de oxígeno se recojan y luego se liberen, en el momento justo.
A medida que la sangre circula por los pulmones, el oxígeno se difunde hacia los glóbulos rojos. En el entorno local de los pulmones, el oxígeno es captado con avidez y ligado por las moléculas de hemoglobina. La hemoglobina portadora de oxígeno se lleva luego a los tejidos. A medida que la hemoglobina se expone a un entorno cada vez más ácido en los tejidos periféricos (causado por los desechos de dióxido de carbono producidos por el metabolismo celular), pierde parte de su afinidad por el oxígeno. El oxígeno se libera así a los tejidos.
La hemoglobina recién desoxigenada en los tejidos periféricos recoge parte del exceso de dióxido de carbono que encuentra allí y lo lleva de regreso a los pulmones. (Sin embargo, la mayor parte del dióxido de carbono de desecho llega a los pulmones después de disolverse en la sangre).
La hemoglobina explica el color de la sangre. La hemoglobina en las arterias, que transporta mucho oxígeno, es de color rojo brillante (que es como los glóbulos rojos obtuvieron su nombre). La hemoglobina en las venas, habiendo entregado su oxígeno a los tejidos, adquiere un color más azulado.
Tipos de hemoglobina normal
Hay varios tipos de hemoglobina, que se caracterizan por los tipos específicos de globinas que contienen. La hemoglobina adulta normal consta de dos globinas alfa y dos beta. Otros tipos de hemoglobinas contienen globinas similares, a menudo denominadas globinas tipo alfa y tipo beta.
Los glóbulos rojos normalmente transportan tres tipos distintos de hemoglobina durante las diferentes etapas del desarrollo humano. Estas tres hemoglobinas normales están optimizadas para su entorno.
En una gestación muy temprana, cuando el embrión humano recibe oxígeno del saco vitelino, se producen hemoglobinas embrionarias. Las estructuras de globina únicas de la hemoglobina embrionaria permiten un intercambio de oxígeno adecuado en el entorno relativamente bajo en oxígeno de la etapa fetal temprana. vida.
A medida que se desarrolla la circulación fetal y se obtiene oxígeno de la placenta (que proporciona concentraciones de oxígeno más altas que el saco vitelino, pero aún más bajas que las que eventualmente proporcionarán los pulmones), aparece otra forma de hemoglobina, llamada hemoglobina fetal. La hemoglobina fetal persiste durante el resto de la gestación y es reemplazada gradualmente por hemoglobina adulta durante los primeros meses posteriores al nacimiento.
Finalmente, la hemoglobina adulta, que es predominante a los seis meses después del nacimiento, se optimiza para el intercambio de oxígeno entre el entorno de los pulmones con alto contenido de oxígeno y el entorno con poco oxígeno de los tejidos periféricos.
Estas tres hemoglobinas humanas normales se caracterizan por diferentes globinas. La hemoglobina adulta normal (llamada hemoglobina A) consta de dos globinas alfa y dos beta. La hemoglobina A2 consta de dos globinas alfa y dos delta. La hemoglobina fetal (hemoglobina F) contiene dos globinas alfa y dos gamma (similares a beta). Hay varios tipos de hemoglobina embrionaria que contienen varias combinaciones de globinas alfa, gamma, zeta y epsilon.
Hemoglobinopatías
Se han descubierto numerosas mutaciones genéticas que dan como resultado anomalías en las globinas tipo alfa o tipo beta de la molécula de hemoglobina. Las hemoglobinas anormales resultantes de estas mutaciones se denominan hemoglobinopatías.
Hasta el momento se han caracterizado más de 1000 tipos de hemoglobinopatías. La mayoría de estos son de menor importancia y no parecen causar problemas clínicos. Se han descubierto, en gran parte de manera incidental, en personas aparentemente normales con la llegada de las pruebas de electroforesis de hemoglobina.
Sin embargo, varias hemoglobinopatías sí producen enfermedad. La gravedad de una hemoglobinopatía generalmente depende de si la mutación es homocigota (heredada de ambos padres) o heterocigota (heredada de un solo padre, con genes de hemoglobina normales del segundo padre). En general, con las hemoglobinopatías heterocigóticas, se produce suficiente hemoglobina «normal» para mitigar, al menos hasta cierto punto, cualquier manifestación clínica general. Las personas con formas homocigotas de hemoglobinopatía tienden a tener una enfermedad clínica más grave.
Las hemoglobinopatías se dividen generalmente en dos categorías:
- Hemoglobinopatías que se manifiestan por cambios estructurales o funcionales en la molécula de hemoglobina. Estos se conocen generalmente como las hemoglobinopatías estructurales.
- Hemoglobinopatías que se manifiestan por producción reducida de una de las cadenas de globina. Las hemoglobinopatías de esta segunda categoría se denominan talasemias.
Hemoglobinopatías estructurales
Se han identificado varias hemoglobinopatías estructurales que producen enfermedad clínica. Los cambios estructurales en la molécula de hemoglobina pueden causar alteraciones en la forma y la flexibilidad de los glóbulos rojos. Los glóbulos rojos deformes pueden causar la oclusión de los vasos sanguíneos. Otros tipos de hemoglobinopatías estructurales pueden causar anemia hemolítica. Sin embargo, otras anomalías estructurales pueden cambiar la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
Las hemoglobinopatías estructurales comunes incluyen:
- La hemoglobina S (células falciformes) es causada por una mutación en la cadena de globina beta. La forma homocigota de la enfermedad de células falciformes puede causar la oclusión de los vasos sanguíneos durante períodos de estrés (crisis de células falciformes), lo que provoca dolor, infecciones, hinchazón e incluso consecuencias más graves, como un derrame cerebral. La forma heterocigota se denomina rasgo drepanocítico y, por lo general, no causa problemas clínicos.
- La hemoglobina C, la hemoglobina D y la hemoglobina E son causadas por mutaciones en la cadena de globina beta. Las formas homocigóticas de estos trastornos producen anemia hemolítica y agrandamiento del bazo. Las formas heterocigotas por lo general no producen enfermedad significativa.
Producción reducida de hemoglobina
Las talasemias son hemoglobinopatías que son causadas por anomalías en los genes que controlan la producción de globinas. Esto provoca una producción reducida de una de las cadenas de globina, lo que da como resultado una producción reducida de hemoglobina y, por lo tanto, anemia. Las personas con talasemia también pueden sufrir una sobrecarga de hierro y un mayor riesgo de infecciones.
Las talasemias alfa, que se observan con mayor frecuencia en personas de ascendencia asiática o africana, dan como resultado una producción reducida de globina alfa. Las talasemias beta, que se observan con mayor frecuencia en personas de ascendencia mediterránea, causan una producción reducida de globina beta.
Las talasemias son trastornos genéticamente complejos, ya que varias mutaciones genéticas (solas o en combinación) pueden producir talasemia. La gravedad de la talasemia depende de qué cadena de globina esté involucrada y cuántos y qué genes específicos están causando el problema.
Hemoglobinopatías combinadas
Ocasionalmente, las personas heredan diferentes genes de hemoglobinopatía de cada padre, lo que resulta en lo que se denomina hemoglobinopatía heterocigota compuesta o hemoglobinopatía combinada. Las hemoglobinopatías combinadas más comunes incluyen:
- Enfermedad de la hemoglobina SC, en el que la hemoglobina S proviene de un padre y la hemoglobina C proviene del otro. Clínicamente, las personas con hemoglobina SC tienden a tener una forma más leve de enfermedad de células falciformes, pero las manifestaciones pueden variar ampliamente.
- Hoz/beta-talasemia, en el que la hemoglobina S proviene de un padre y la beta-talasemia proviene del otro. Estas personas pueden tener manifestaciones típicas de la enfermedad de células falciformes y anemia.
Hacer un seguimiento
Una vez que la hemoglobinopatía se haya caracterizado por completo, debe esperar que su proveedor de atención médica tenga una discusión detallada con usted sobre dos temas: el tratamiento que puede necesitar (si corresponde) y el asesoramiento genético.
Si su hemoglobinopatía es la forma heterocigota (el llamado «rasgo» de la hemoglobina, en el que ha heredado la hemoglobina anormal de un solo padre), es muy probable que entre el 45 % y el 65 % de su hemoglobina sea hemoglobina adulta normal, y sus síntomas , si los hay, es probable que sean leves. La mayoría de las personas con rasgos de hemoglobina no requieren ningún tratamiento específico.
Si tiene una hemoglobinopatía homocigota o una hemoglobinopatía combinada (es decir, dos hemoglobinas anormales diferentes), es posible que necesite tratamiento.
Las personas con enfermedad de células falciformes en la actualidad casi siempre son diagnosticadas en la infancia con pruebas de detección de hemoglobina de rutina. Estos bebés son tratados con profilaxis antibiótica, suplementos vitamínicos, vacunación completa y manejo agresivo de una crisis de células falciformes cada vez que ocurre.
Las talasemias son un grupo de trastornos cuyos efectos varían ampliamente dependiendo de la mutación genética específica que los provoque. El problema más común que causan es la anemia, pero la talasemia también puede causar anomalías esqueléticas y sobrecarga de hierro, así como problemas de crecimiento y otros trastornos. Las personas con talasemia grave pueden necesitar transfusiones de sangre frecuentes y esplenectomía. La sobrecarga de hierro puede convertirse en un problema importante en personas con talasemia.
Varias hemoglobinopatías poco comunes conducen a «hemoglobinas inestables», donde la estructura de las moléculas de hemoglobina se altera de tal manera que reduce la vida útil de los glóbulos rojos. Las personas con estas condiciones pueden experimentar anemia, agrandamiento del bazo e infecciones frecuentes. El tratamiento tiene como objetivo prevenir las complicaciones y puede incluir transfusiones de sangre, esplenectomía y evitar los medicamentos oxidantes, incluidos ciertos antibióticos y AINE. El trasplante de médula ósea también se aplica con mayor frecuencia a personas con hemoglobinopatías graves que ponen en peligro la vida.
Asesoramiento genetico
Si se considera que el riesgo de tener un bebé con una hemoglobinopatía grave es elevado, puede estar indicada la evaluación fetal cuando ocurre el embarazo.